Трипсин и химотрипсин (КФ 3.4.4.4; 3.4.4.5 и 3.4.4.6)

Трипсин и химотрипсины А и В — эндопептидазы; они разрывают внутренние (т. е. удаленные от концов цепи) пептидные связи в белках и пептидах, большей частью в определенных местах.Химотрипсин образуется в дуоденальном соке. Из бычьей поджелудочной железы можно выделить два неактивных профермента — ?- и?-химотрипсиногены, которые превращаются в активный фермент под действием трипсина.

Молекулярный вес химотрипсиногена 24 000, а химотрипсина 22 000.Все эти ферменты расщепляют белки на пептиды. Кроме того, они атакуют эфиры и амиды ароматических аминокислот (Нейрат, Диксон).

Химотрипсин расщепляет денатурированные белки, разрывая главным образом пептидные связи ароматических аминокислот (у их карбоксильных концов); медленнее он гидролизует также соединения, содержащие остатки лейцина, метионина, норвалина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.Трипсин, подобно химотрипсину, — протеолитический фермент.

Его неактивный предшественник — трипсиноген — тоже образуется в поджелудочной железе. Молекулярный вес трипсина 24 000. Профермент превращается в активный фермент под действием самого трипсина или энтерокиназы, образующейся в слизистой кишечника.

Активирующий фермент отщепляет от трипсиногена гексапептид:

 Трипсиноген Активация трипсином >v

В процессе этой активации образуется также неактивный «инертный белок», который считают полимером исходного фермента. Ионы кальция предотвращают образование этого белка (МакДональд, Горини).

Путем электрофореза можно выделить по меньшей мере 4 фракции активного трипсина, которые обозначают символами F1—F4.Трипсин специфически расщепляет денатурированные белки по связям у карбоксильной группы аргинина.Для определения активности трипсина in vitro особенно пригодны некоторые эфиры аминокислот: ?-нафтил-N-?-бензоилфенилаланин (Рэйвин) и L-тирозинацетил или соответствующий N-ацетиловый эфир (Шверт).

При расщеплении производных этих аминокислот эфиры гидролизуются быстрее амидов, а амиды — быстрее пептидов.