adaid.ru

Многие нейротоксины аспидовых состоят из 61—62 аминокислотных остатков в одной цепи, соединенных 4 дисульфидными связями (Lee, Peng, 1961). Токсическая фракция яда N. naja содержит 61 аминокислоту и 8 остатков цистина. В отличие от кобротоксина в нем имеется 2 остатка аланина, 3 — фенилаланина, намного больше пролина и нет метионина; имеются концевые аминокислоты—изолейцин и С-концевой аланин (Nakai е. а., 1970). Yang и соавт. (1969) из основного нейротоксического компонента яда N. naja выделили 62 остатка аминокислот: 8 — аспарагиновой, 7 — глутаминовой кислоты, 8 — треонина, 4 — серина, 2 — пролина, 7 — глицина, 8 — цистина, 1—валина, 2 — изолейцина, 1—лейцина, 2 — тирозина, 3 — лизина, 2 — гистидина, 6 — аргинина, 1—триптофана; метионин и фенилаланин не обнаружены.

В нейротоксине яда среднеазиатской кобры 16 аминокислот. В составе нейротоксического белка ядов тихоокеанских змей Lat. laticaudateus и P. colubrina 62 аминокислотных остатка; из яда тай®анской кобры Narita выделен кардиотоксин с 60 последовательно соединенными остатками аминокислот (Lee, 1970). В цитотоксине яда N. mosambica содержится 60 аминокислотных остатков, соединенных 4 дисульфидными связями, из них 8 обусловливают в основном его активность.

Ферменты ядов среднеазиатских змей при электрофорезе сосредоточивались в белковых фракциях: иротеолитические ферменты — в медленно передвигающихся анодных, фосфодиэстеразы — в средне передвигающихся катодных, оксидазы L-аминокислот — в быстро передвигающихся анодных. В яде гюрзы обнаружены две различные протеазы типа катапсина.

Из яда Bit. Gabonica выделена и очищена фосфолипаза А и 118 аминокислотных остатков в одной полипептидной цепи, соединенных 6 дисульфидными связями. Из 33 ядов змей большинство не обладало химотрипсиноподобной активностью; протеазы 25 ядов не идентичны трипсину и тромбину.

Обнаружена тромбиноподобная активность ядов N. naja atra, N. samarensis, N. melanoleuca. Идентичность протеазы ямкоголовых и гадю-ковых обусловлена их морфологическим и биологическим родством (Tu Anthony е. а., 1966). Яды аспидов отличаются по протеазной активности. Эстеразная и протеазная активность ядов 4 видов североамериканских змей различалась по оптимуму рН. Отмечены их ариланидазная активность и отсутствие карбоксилазной и истинно аминопептидазной активности (Wagner, Prescott, 1966). В яде гадюки Рассела отмечено высокое содержание ингибитора протеиназы: 5—18 мкг яда подавляют ее активность на 50%. Ингибитор протеиназы найден и в ядах змей сем. Elapidae, Haemachatus haemachatus, N. nivea, N. haje; в ядах Crotalidae и Hydrophiidae он отсутствует (Takahashi e. a., 1974). Ни в одном яде 10 видов змей Японии и Тайваня не найдено лецитиназы В и вещества, вызывающего прямой гемолиз отмытых эритроцитов (Bakyu, 1959). Наиболее активна лецитиназа А в яде Bun. malticinetus (20 ед/мг), наименее —в яде Tr. okinavensis (3 ед/мг). В ядах различных змей максимум лецитиназной активности сосредоточен в двух белковых фракциях с различной миграцией (Wagner, Prescott, 1966). В большинстве ядов Elapidae обнаружена активность щелочной и кислой фосфатаз; в ядах 3 видов Crotalidae последняя не установлена (Tu Anthoni е. а.; 1966). Отмечены взаимосвязь между биологическим родством и сходством ядов у 7 видов аспидов, у 3 видов гадюк и у 11 видов Crotalidae, а также пептидазная активность ядов и наличие трипсиноподобного фермента.

Установлена казеиназная, желатиназная и эстеразная активность яда южноафриканской древесной змеи Dyspholidus typus. Angeletti и Hogue (1970) в яде индийской кобры выявлены 230 аминокислотных остатков с относительной молекулярной массой 25 330 без свободных SH-групп, содержащих аминосахара и гексозы 6%. Этот фактор роста нервных клеток в дозе 100 мг/мл нетоксичен, а в дозе 20 мкг увеличивает число и размеры клеток, число нуклеолей в слюнных железах. В ядах аспидов и некоторых гремучих змей нейротоксины и диализируемые полипептиды лишены ферментной активности.

Из яда Bot. neuwiedi получены тормозная фракция и фракция с фосфолипазной активностью. Тормозная фракция выполняет, по-видимому, регулирующую функцию, так как на участке поражения рН-7,3 при норме 4,5, а физические и каталитические свойства фосфолипазы не изменились (Vidal, Stoppani, 1968).